Dominio n terminal

Función del dominio N-terminal

Resumen Las arañas de la telaraña ensamblan monómeros de espidroína para formar fibras de seda de una resistencia a la tracción sin parangón a velocidades de hilatura extraordinariamente altas, de hasta 1 m s-1. El dominio N-terminal de la espidroína contiene un relé sensible al pH que controla la autoasociación mediante un mecanismo difícil de comprender. La cinética subyacente aún no se ha comunicado. Aquí diseñamos un interruptor de fluorescencia en el dominio N-terminal aislado de la espidroína 1 de la glándula ampular mayor de la araña de la telaraña E. australis que controla la dimerización. Observamos una asociación ultrarrápida que es sorprendentemente insensible a la sal, lo que contrasta con los clásicos efectos de cribado en interfaces de proteínas aceleradas y cargadas. Para obtener una visión más profunda del mecanismo, mutamos cada una de las cadenas laterales de los residuos protonables y sondeamos sus contribuciones. Dos ácidos aspárticos adyacentes están implicados de forma crítica en un proceso inusual de asociación proteica acelerada que está protegido del cribado por los electrolitos, facilitando potencialmente la rápida síntesis de las fibras de seda por parte de las arañas.

Dominio N-terminal sars-cov-2

IntroducciónCandida albicans es un importante patógeno humano oportunista que persiste en el microbioma de individuos sanos causando candidiasis leves sin apenas síntomas graves en condiciones normales [1]. Por otro lado, en pacientes inmunocomprometidos, como los que padecen una infección por VIH o enfermedades autoinmunes, así como en receptores inmunodeprimidos de trasplantes de órganos, la misma especie fúngica puede causar una infección invasiva potencialmente mortal. Otras enfermedades y condiciones predisponentes como el cáncer, la diabetes, el embarazo o la edad avanzada, así como los tratamientos con esteroides o antibióticos de los pacientes, aumentan la prevalencia de la candidiasis. De hecho, C. albicans es una de las causas más comunes de infecciones nosocomiales que pueden propagarse durante la hospitalización a través de catéteres y otros aparatos médicos [2-4]. La tasa de mortalidad asociada a las infecciones sistémicas del torrente sanguíneo por C. albicans es bastante elevada, por lo que este hongo representa un riesgo sanitario considerable, especialmente en los países desarrollados [5]. Actualmente, las equinocandinas (anidulafungina, caspofungina, micafungina) y el fluconazol son el estándar de oro en la terapia antifúngica; sin embargo, un número creciente de cepas de C. albicans se están volviendo resistentes a estos fármacos [6-9]. Por lo tanto, está justificada la búsqueda de nuevas dianas farmacológicas antifúngicas potenciales, y un enfoque dirigido a la vía de señalización celular parece ser una estrategia factible que se podría seguir [10].

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Un tetrapéptido (ejemplo: Val-Gly-Ser-Ala) con el α-aminoácido N-terminal marcado en verde (ejemplo: L-valina) y el α-aminoácido C-terminal marcado en azul (ejemplo: L-alanina). Este tetrapéptido podría estar codificado por la secuencia de ARNm 5′-GUUGGUAGUGCU-3′.

El N-terminal (también conocido como amino-terminal, NH2-terminal, extremo N-terminal o amino-terminal) es el inicio de una proteína o polipéptido, refiriéndose al grupo amino libre (-NH2) situado en el extremo de un polipéptido. Dentro de un péptido, el grupo amino se une al grupo carboxílico de otro aminoácido, formando una cadena. Esto deja un grupo carboxílico libre en un extremo del péptido, llamado C-terminal, y un grupo amino libre en el otro extremo, llamado N-terminal. Por convención, las secuencias peptídicas se escriben de N-terminal a C-terminal, de izquierda a derecha (en los sistemas de escritura LTR)[1] Esto correlaciona la dirección de la traducción con la dirección del texto, porque cuando una proteína se traduce a partir del ARN mensajero, se crea desde el N-terminal al C-terminal, a medida que los aminoácidos se añaden al extremo carboxilo de la proteína.

Dominio de unión a receptores

Ralf Heermann.Información adicionalContribuciones de los autoresRH y KJ diseñaron los experimentos de investigación; ML construyó los genes kdpD-hybrid; RH y ML realizaron los experimentos y analizaron los datos. KJ y RH escribió el manuscrito. Todos los autores han leído y aprobado el manuscrito final.Archivos originales presentados por los autores para las imágenesA continuación se muestran los enlaces a los archivos originales presentados por los autores para las imágenes.Archivo original de los autores para la figura 1Archivo original de los autores para la figura 2Archivo original de los autores para la figura 3Archivo original de los autores para la figura 4Archivo original de los autores para la figura 5Archivo original de los autores para la figura 6Archivo original de los autores para la figura 7Archivo original de los autores para la figura 8Derechos y permisos

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